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Níveis de organização estrutural da molécula de proteína ou estrutura da proteína

A estrutura da molécula de proteína é estudada em mais de 200anos. É conhecida por muitas proteínas. Alguns deles são sintetizados (por exemplo, insulina, RNase). A unidade estrutural e funcional de base de moléculas de proteínas a partir de aminoácidos. Além disso, os grupos e proteínas carboxilo e amino conter outros grupos funcionais, que determinam as suas propriedades. Tais grupos incluem colocado na molécula de proteína ramificaes laterais: grupo carboxi de ácido aspártico ou ácido glutâmico, um grupo amino de lisina ou hidroxilisina, grupo guanidina da arginina, o grupo imidazol de histidina, o grupo hidroxilo de serina e treonina, um grupo fenol da tirosina, o grupo sulfidrilo de cisteína, grupo dissulfureto de cistina, tioéter grupo de metionina, fenilalanina núcleo benzelnoe, cadeias alifáticas de outros aminoácidos.

Existem quatro níveis de organização estrutural da molécula de proteína.

Estrutura primária da proteína. Os aminoácidos na molécula de proteína são unidos entre si por ligações peptídicas, formando uma estrutura primária. Depende da composição qualitativa dos aminoácidos, do seu número e da seqüência da conexão entre si. A estrutura primária da proteína é mais frequentemente determinada pelo Senger. A proteína de teste é tratada com uma solução de ditrofluorobenzeno (DNP), resultando na formação de proteína dinitrofenil (proteína DNP). Mais tarde, a proteína DNP é hidrolisada, formam-se o resíduo da molécula de proteína e o aminoácido DNP. O aminoácido DNP é isolado desta mistura e é hidrolisado. Os produtos da hidrólise são o aminoácido e o dinitrobenzeno. O resto da molécula de proteína reage com novas porções de DNP até que toda a molécula se divida em aminoácidos. Com base em um estudo quantitativo de aminoácidos, é feito um esquema da estrutura primária de uma proteína individual. A principal estrutura das proteínas é a insulina, a mioglobina, a hemoglobina, o glucagon e muitos outros).

Pelo método de Edman, a proteína é tratada com isotiocianato de fenilo. Às vezes, são utilizadas enzimas proteolíticas - tripsina, pepsina, quimiotripsina, peptidase, etc.

Estrutura secundária da proteína. Cientistas americanos, usando análise de raios-X, descobriram que as cadeias de polipéptidos de proteínas geralmente existem na forma de hélices alfa e, às vezes, de estruturas beta.

As espirais alfa são comparadas com uma escada em espiral,onde a função dos graus é realizada pelos resíduos de aminoácidos. Em moléculas de proteínas fibrilares (fibroína de seda), as cadeias polipeptídicas são quase completamente esticadas (estrutura beta) e colocadas sob a forma de esferas estabilizadas por ligações de hidrogênio.

A hélice alfa pode formar-se espontaneamentepolipéptidos sintéticos (dederon, nylon), que têm uma massa molecular de 10 a 20 mil Da. Em determinados locais na molécula de proteína (insulina, hemoglobina, RNAase), a configuração alfa-helicoidal da cadeia peptídica é interrompida e são formadas estruturas espirais de um tipo diferente.

Estrutura terciária da proteína. As secções em espiral da cadeia polipeptídica da molécula de proteína estão em relações diferentes, que predeterminam a estrutura terciária (tridimensional), formam o volume e a forma da molécula de proteína. Acredita-se que a estrutura terciária surge automaticamente devido à interação de radicais de aminoácidos com moléculas de solvente. Neste caso, radicais hidrofóbicos são "desenhados" dentro da molécula de proteína, formando suas zonas secas, e grupos hidrofílicos são orientados para o solvente, o que causa a formação de confirmação energeticamente favorável da molécula. Este processo é acompanhado pela formação de ligações intramoleculares. A estrutura terciária da molécula de proteína é decifrada para RNAse, hemoglobina, ovo de galinha lisozima.

Estrutura quaternária da proteína. Este tipo de estrutura da molécula de proteína surge como resultado da associação de várias subunidades em uma única molécula complexa. Cada subunidade tem uma estrutura primária, secundária e terciária.

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